酶是生物催化剂它的作用是在不消耗或不改变自身的情况下加快反应速度。它们是特定于一种类型的反应和一种，或少数，密切相关的反应物被称为基板. 酶是细胞的重要组成部分，因为没有它们，许多生物反应将过于缓慢，无法维持生命。
酶动力学是对酶的研究反应率以及影响他们的条件。在这篇文章中，我们将讨论酶的结构和功能，它们的临床意义和酶动力学理论。
酶结构
酶是蛋白质，通常含有球状的三级结构。它们的结构对它们所催化的反应和所涉及的反应物具有高度的特异性，这是由于一个活性部位反应发生的地方。这是酶内部的一个小裂口，具有特定的氨基酸结构，允许底物结合并形成es复杂(ES)，它由弱键结合在一起，当反应结束时，复合物可以解离。酶的其余部分就像一个支架，将这些关键氨基酸聚集在一起。
活性位点与其特定底物的形状互补。有两个主要的模型来说明这种交互是如何发生的：
- 锁键模型-活性位点与底物完美匹配，不需要任何改变就能结合。
- 诱导契合模型-主用站点为几乎与底物互补，但当它结合时，酶发生反应构象变化使其活动站点的形状更适合。这种理论比锁和钥匙模型更为普遍接受。
酶有一个最适宜的温度和pH值，在这个温度和pH值下酶的工作效果最好，这取决于酶的功能以及细胞和器官的位置。pH值的变化可以改变关键的电离态，而温度的变化可以破坏重要的键，影响酶的结构和功能。如果暴露于温度和/或pH值的剧烈变化，活性位点的形状可能会发生变化。这被称为酶变性这意味着该酶将不再能够结合其底物或执行其生物功能。
图1–酶活性位点与底物结合后改变形状（诱导拟合模型）。蓝色区域代表活性部位，黑色分子是其底物。
酶功能
酶为反应提供了另一种途径，它有一个更低的活化能（E）一个) - - -反应发生并将底物转化为产物所需的最小能量输入。
的过渡态是底物及其产物之间的分子中间体，反应通过该中间体。例如，在下面的方程中，X是过渡态。这种过渡态比底物及其产物具有更高的自由能，但在加入酶后过渡态稳定下来。
承印物→X→产物
在弱底物结合时，酶的活性位点改变构象，使其比初始底物更适合过渡状态，因此具有较高的稳定性高亲和力对于这个过渡状态。这就减少了达到它所需的活化能。因此，当底物与活性位点结合时，促使其继续反应，并转变为过渡态，最终成为反应的最终产物。这一积极有利的过程是允许的更多的底物分子转化为产物在给定的一段时间内。
由于过渡态具有较高的能量，所以它是不稳定的，只能暂时存在。它会自发地转化成更稳定的产物，能量更低。酶的活性位点有低亲和力对于这个产物，它会分解并释放出来。
病原反应步骤
的速率限制步骤任何反应中最慢的一步，这就是决定整个反应速度的原因。在酶促反应中，酶-底物复合物向产物的转化通常是限速的。这一步骤的速率（因此整个酶反应）与酶-底物复合物的浓度成正比。
ES络合物的浓度随着反应的进行而变化，因此产物的形成速率也随之变化。当反应达到平衡(稳态相)，ES浓度(因此反应速率)保持相对恒定。
反应动力学
当一种酶被添加到底物中时，随后的反应发生在三阶段具有明显的动力学：
| 阶段 | ES浓度 | 生成率 |
| 研究状态 | 快速破裂ES配合物形成 | 最初慢，等待ES形成，然后加速 |
| 稳定状态（平衡） | ES浓度仍常数因为它形成的速度和分解的速度一样快 | 常数形成速率，比预稳态快 |
| 后稳态 | 底物耗尽所以形成的ES复合物更少 | 慢因为ES复合物较少;当衬底用完时减慢 |
预稳态阶段非常短，因为在微秒内达到平衡。因此，如果你在反应的前几秒测量反应速率，你就是在测量稳态下的反应速率。这是米凯利斯-曼腾动力学所使用的速率。
Michaelis-Menten动力学
米氏动力学是一种酶动力学模型，它解释了酶催化反应的速率如何取决于酶及其底物的浓度。让我们考虑底物结合的反应。可逆与酶（E）形成酶-底物复合物（ES），然后反应不可逆地形成产物（P）并再次释放酶。
S+E⇌ 锿→ 市盈率
Michaelis-Menten动力学中的两个重要术语是:
- Vmax-当所有酶的活性位点都被底物饱和时，反应的最大速率。
- 公里(也称为米歇里斯常数)-反应速率所处的底物浓度Vmax的50%. Km是酶对其底物亲和力的度量，Km值越低，酶在较低底物浓度下执行其功能的效率越高。
上述反应的Michaelis-Menten方程为：
![v=\frac{v_{max}\left[S\right]}{K_{M}+\left[S\right]}](https://s0.wp.com/latex.php?latex=v+%3D+%5Cfrac%7BV_%7Bmax%7D%5Cleft%5BS%5Cright%5D%7D%7BK_%7BM%7D%2B%5Cleft%5BS%5Cright%5D%7D&bg=ffffff&fg=000&s=2&c=20201002)
这个方程描述了初始速率反应速率（V）受初始底物浓度（[S]）的影响。它假设反应是在稳定状态， ES浓度保持不变。
当绘制底物浓度与反应速率的图表时，我们可以看到反应速率最初是如何随着底物浓度的增加而快速线性增长的(一阶动力学)．然后反应速率趋于平稳，增加底物浓度对反应速度没有影响，因为所有酶活性位点都已被底物饱和（0）订单动力学)．
图2–反应速率与底物浓度的关系图，显示了米氏动力学，Vmax和Km突出显示。
这张反应速率与底物浓度的曲线呈直角双曲线形状。然而，Michaelis-Menten动力学的一个更有用的表示是一个称为a的图Lineweaver–伯克图，它绘制了反应速率（1/r）与底物浓度（1/[S]）的反比。用于生成此图的方程式如下所示：
这就产生了一条直线，可以更容易地从图表中解释各种数量和值。例如，图的y轴截距相当于Vmax。Lineweaver-Burk图在确定类型时也很有用酶抑制通过，比较其对Km和Vmax的影响。
图3 - Lineweaver-Burk图显示的不同类型的酶抑制
临床相关性-血浆酶测定
血浆酶分析可以检测出血液中酶的异常水平。该测定法测量样品中的活性单位，因此只测量功能性酶。
- 如果一种酶的水平异常升高，这可能表明从受损组织这种酶通常存在于人体内。
- 如果水平异常低，则可能表明该酶不起作用，产生速度比平时慢，或者分解速度快，可能是由于遗传异常．
| 酶 | 位置 | 原因提高了水平 | 原因低的水平 |
| 乳酸脱氢酶 | 到处表达 具体的同功酶:
|
急性/慢性组织损伤，如心肌梗死 标高可以指示损坏的程度 同工酶可以帮助定位损伤部位 |
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| 天冬氨酸转氨酶(AST) | 分布广泛但主要见于肝脏心脏、骨骼肌、肾脏、大脑和红细胞 | 肝细胞损伤(急慢性肝病)、胆囊疾病、肾衰竭、横纹肌溶解、心梗 标高可以指示损坏的程度 |
妊娠、糖尿病、脚气病（维生素B1缺乏） |
| 丙氨酸氨基转移酶(ALT) | 广泛分布但主要集中在非洲肝脏 | 肝细胞损伤(急性/慢性肝病)、胆管问题 比AST更特异的肝损伤标志物 |
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| 碱性磷酸酶 （阿尔卑斯山） |
集中于前列腺 在肝脏、骨骼、肾脏、肠道和胎盘中也发现了特定的同工酶 |
前列腺癌、胆道梗阻、高骨转换（生理或病理） | |
| 肌酸激酶 | 在各种组织中表达 具体的同功酶:
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MM–骨骼肌营养不良 MB–过去2-3天的心肌梗死 BB–脑肿瘤 |
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| 淀粉酶 | 外分泌胰腺、唾液 | 胰腺炎，感染，DKA，溃疡穿孔，肾衰竭 | |
| 脂肪酶 | 外分泌胰腺 | 胰腺炎(比淀粉酶更特异) | |
| 酸性磷酸酶 | 广泛表达 肝脏、红细胞、血小板和骨骼中的特异性同工酶 |
前列腺癌的诊断与治疗 | |
图1 -酶活性位点与底物结合后改变形状(诱导拟合模型)。蓝色区域代表活性位点，黑色分子是其底物。
图2-反应速率与底物浓度的关系图，显示了米氏动力学，Vmax和Km突出显示。[/标题]